BioScience Blog – Научный Биологический блог

Данная работа посвящена идентификации структурных изменений сопровождающих конформационный переход в фотосинтетическом реакционном центре (РЦ) бактерии Rhodobacter sphaeroides в процессе разделения зарядов. Наличие конформационного перехода в этой системе было показано давно [1], однако связь с конкретными изменениями в структуре РЦ до сих пор не выявлена. Анализ данных рентгеноструктурного анализа РЦ [2] позволяет предложить на роль конформационного перехода небольшой поворот плоскости кольца первичного хинона вокруг С-С связи связывающей его с боковой изопреноидной цепью. Такой поворот приводит к разрыву водородной связи образуемой 4-C=O группой убихинона с гидроксильной группой треонина M222 и образованию новой водородной связи с гистидином M219. Указанное «переключение» первичного хинона между водородными связями также может приводить к небольшому сдвигу характеристического рентгеновского спектра иона негемового железа, присутствующего в РЦ [3], а также находится в согласии с результатами измерения ИК спектров РЦ [4]. Также недавно появились данные (доклад д.ф.м.н. И.И. Проскурякова, ИФПБ РАН) непосредственно свидетельствующие о том что восстановление первичного хинона сопровождается небольшим (на 10-15°) поворотом плоскости кольца хинона. Исходя из представления о наличии двух устойчивых конформаций первичного хинона, различающихся эффективностью передачи электрона на окисленный димер бактериохлорофилла, была предложена кинетическая модель, описывающая экспериментальную температурную зависимость скорости реакции рекомбинации в РЦ [5]. Также, на основе данных рентгеноструктурного анализа, была создана молекулярная модель, включающая первичный хинон с окружением и ион негемового железа с лигандами. Модель была использована для проведения серии расчетов параметров конформационного перехода методами квантовой химии. В работе проведен анализ оптимизированных параметров кинетической модели, а также результатов квантово-химического моделирования.

Литература:

1.  J.D. McElroy, D.C. Mauserall, G.Feher BBA 1974, 333, 261-277

2.  M.H.B.Stowell, T.M.McPhillips, S.M.Soltis, D.C.Rees, E.Abresch,G.Feher Science 1997,

276, 812

3.  S. Hermes et al. Biochemistry 2006, 45, 353-359

4.  J. Breton, E. Nabedryk BBA 1996, 1275, 84-90

5.  B.H. McMahon, J.D. Muller, C.A. Wraight, G.U. Nienhaus Bioph. J. 1998, 74, 2567-2587