Рафаилова Э.А., Шишкин А.В., Алимова Ф.К., Скворцов Е.В. ПРЕПАРАТ ДЛЯ БИОКОНВЕРСИИ СЫРЬЯ В КОРМОПРОИЗВОДСТВЕ
Ключевым компонентом агробизнеса неизменно является эффективное кормопроизводство, обеспечивающее сбалансированные и высококачественные корма при минимальных затратах на их производство. Известно, что порядка 90% всех производимых кормов составляют корма для птицеводства, свиноводства и крупного рогатого скота. Качество и стоимость животноводческой продукции зависит от качества и стоимости кормов. Не для всех хозяйств доступны комбикорма из-за их высокой стоимости, кроме того, фураж также дорожает, что увеличивает себестоимость животноводческой продукции. А используемые дешевые корма имеют низкую пищевую ценность. С развитием биотехнологии в кормопроизводстве для улучшения пищевой ценности корма используют ферменты. Они позволяют изъять из кормов непищевые факторы (фитаты) и разрушить трудногидролизуемые компоненты зерна (пентозаны, бета-глюканы). Одним из известных промышленных продуцентов гидролаз являются грибы рода Trichoderma [1,2]. Ранее нами была показана способность грибов этого рода синтезировать активный комплекс карбогидраз [3,4]. Целью данной работы явился поиск высокопродуктивного штамма-продуцента ксиланаз. Исходя из цели работы, поставлены следующие задачи: (1) скрининг штаммов-продуцентов с высокой ксиланазной активностью; (2) изучение стабильности фермента в условиях желудочно-кишечного тракта моногастричных животных.
В работе использовали штаммы Trichoderma из музея лаборатории экологической микробиологии Казанского государственного университета. Для получения инокулята чистой культуры Trichoderma использовали среду Чапека (г/л): NaNO3 – 2,0; KH2PO4 – 1,0; MgSO4Ч7H2O – 0,5; KCl – 0,5; FeSO4 – 0,01; сахароза – 30,0; агар – 20,0. Посевы грибов Trichoderma выращивали на агаризованной среде Чапека при температуре 28°С в течение 5 суток в темноте. Определение ксиланазной активности ферментных препаратов проводили согласно методике [5]. Абсорбцию измеряли при 530 нм, используя двулучевой спектрофотометр Lambda 35 Perkin Elmer Ins. Одна единица активности энзима (IU) соответствовала количеству фермента, вызывающего выход одного мкмоля восстанавливающих сахаров в минуту при гидролизе соответствующего субстрата.
В результате скрининга грибов рода Trichoderma
найден штамм с активностью синтеза ксиланаз на 70% выше, чем у промышленного аналога. Ксиланазы найденного штамма высоко стабильны в среде, соответствующей физиологическим условиям желудочно-кишечного тракта моногастричных животных. Ферменты Trichoderma высокоэффективны в верхних зонах двенадцатиперстной кишки. Большая часть корма через 5 часов из желудка переходит в кишечник. Согласно полученным данным, за 5 часов при физиологических условиях желудка ксиланазная активность уменьшается всего на 40%, с сохранением 60% исходной активности для работы в кишечном тракте. Ксиланазный комплекс Trichoderma также обладает повышенной способностью снижать вязкость раствора некрахмалистых полисахаридов в пищеварительном тракте животных и птиц. Это улучшает перевариваемость корма на 40% по сравнению со артнымстанд ферментным препаратом, а также помогает избежать таких отрицательных последствий, как жидкий и клейкий помет, в котором распространяется инфекция.
Таким образом, использование предлагаемого фермента ксиланазы позволит снизить себестоимость животноводческой продукции в результате увеличения эффективности корма (прирост массы животных) и снижения стоимости самого корма за счет использования более дешевого зернового сырья.
Литература
1. Алимова Ф.К. Промышленное применение грибов рода Trichoderma. – Казань: Изд-во Унипресс ДАС, 2006. – 268 с.
2. Алимова Ф.К. Trichoderma/Hypocrea (Fungi, Ascomycetes, Hypocreales): таксономия и распространение. – Казань: Изд-во Унипресс ДАС, 2006.-360 с.
3. Скворцов Е.В. и др. Исследование ферментных препаратов грибов р. Trichoderma, гидролизующие пентозаны ржи // Вестник Татарстанского отделения Российской экологической академии. — 2004. — № 2. — С. 14-18.
4. Скворцов Е.В. и др. Биосинтез ксиланаз аборигенными изолятами Trichoderma // Вестник Казанского технологического университета. — 2005. — №1.-С. 251-255.
5. Kцnig J. et al. Determination of xylanase, glucanase, and cellulase activity // Anal Bioanal Chem. – 2002. – V. 374, № 1. – P. 80-87.
Loading ...