BioScience Blog – Научный Биологический блог

Андреева Л.Ю., Ивлиев А.Е.

Гипертермофильные прокариоты – представители архей и бактерий – имеют температурный оптимум роста в интервале 80 – 110˚С, что существенно превышает значения, предельно допустимые для большинства других известных видов (мезофилов). Белки гипертермофилов проявляют устойчивость к действию высоких температур, вызывающих денатурацию белков мезофилов, и имеют в настоящее время большое технологическое значение [1, 2]. Цель работы – определить, как связан аминокислотный состав белков различных функциональных групп с их термостабильностью и как соотносятся различия в аминокислотном составе, связанные с приспособленностью организмов к определенному диапазону температур, с различиями, обусловленными их таксономической принадлежностью к бактериям или археям.

Сравнивали гипертермофилов Thermotoga maritima, Aquifex aeolicus (бактерии), Pyrococcus horikoshii, Archaeoglobus fulgidus (археи) с мезофилами Escherichia coli, Bacillus subtilis (бактерии), Halobacterium sp NRC-1 и Methanosarcina acetivorans (археи): экологические группы имеют одинаковый таксономический состав. Сравнение аминокислотного состава белков проводилось в кластерах ортологичных групп (база данных COG [3]) с целью наблюдать связь механизма обеспечения термостабильности белков с их функцией. Рассмотрено 566 кластеров – все доступные кластеры, удовлетворяющие критерию: как термофильные, так и мезофильные белки представлены как бактериями, так и археями.

Показано обогащение термофильных белков остатками лизина, глутаминовой кислоты, изолейцина и тирозина. Наблюдается пониженное по сравнению с мезофильными ортологами содержание в них треонина, глутамина, аспарагиновой кислоты, гистидина и аланина. Разница между частотами встречаемости в термофилах и мезофилах для каждого из указанных остатков составляет 1 – 2,5 % в среднем по всем кластерам ортологичных групп (знаки разностей воспроизводятся приблизительно в 90% рассмотренных кластеров). Это составляет от 20 до 50 % от средней частоты встречаемости указанных остатков в исследуемых прокариотах и существенно превышает различия, обусловленные их происхождением из бактерий или архей. Гистограммы распределения белков по частоте встречаемости остатков, построенные обобщенно по всем кластерам, демонстрируют сдвиг распределений термофилов и мезофилов друг относительно друга вдоль оси частоты. Результат двухмерной кластеризации матрицы частот «20 аминокислотных остатков – 566 кластеров ортологичных групп» демонстрирует выражающееся на уровне аминокислотного состава сходство механизмов приспособления белков всех функций к работе в условиях высоких температур.

Литература

1.  Sterner R еt al. Crit Rev Biochem Mol Biol. 2001; 36(1):39-106.

2.  Vieille C et al. Microbiol Mol Biol Rev. 2001; 65(1):1-43.

3.  Tatusov RL et al. Nucleic Acids Res. 2000; 28(1):33-6.