BioScience Blog – Научный Биологический блог

Савина Т.А., Щипакина Т.Г.

Институт теоретической и экспериментальной биофизики РАН, Пущино (Россия), Пущинский государственный университет, Пущино (Россия).

E-mail: neurochem@mail.ru

Серин/треониновые протеинфосфатаза 2В (кальцинейрин) и Са2+/кальмодулин-зависимая протеинкиназа II (СаМКII) – внутриклеточные сигнальные молекулы, участвующие в формировании ответов нервных клеток на Са2+-сигнал и играющие важнейшую роль в модуляции нейрональной возбудимости. В частности, эти ферменты осуществляют фосфорилирование / дефосфорилирование NR2B-субъединиц NMDA – и GluR1-субъединиц АМРА-подтипов глутаматных рецепторов, регулируя функционирование глутаматергических нейронов ЦНС. Выявлено, что в мозге крыс линии Крушинского-Молодкиной (КМ), обладающих наследственной предрасположенностью к аудиогенным судорогам соотношение кальцинейрина и СаМКII изменено по сравнению с нечувствительными к звуковому воздействию крысами Вистар. Методом иммунноблота показано, что содержание кальцинейрина в гиппокампе, но не в коре, крыс линии КМ было снижено до 78,81±5,99% по сравнению с Вистар (100±4,84%, р≤0,01). Напротив, в сенсомоторной коре крыс линии КМ обнаружено достоверное снижение уровня нейроспецифической субъединицы б-СаМКII по сравнению с Вистар (85,26±5,74% и 100±3,10% соответственно, р≤0,05). Вероятно, в коре крыс линии КМ изменено соотношение б и в-субъединиц СаМКII в сторону преобладания в составе холоэнзима в-субъединиц, обладающих более высоким сродством к комплексу Са2+/кальмодулин, что увеличивает вероятность активации СаМКП в ответ на Са2+-сигнал. Предположительно, выявленные нами изменения содержания кальцинейрина и альфа-СаМКII в мозге крыс линии КМ являются составляющими особого нейрохимического статуса, ответственного за снижение порога развития нейрональной гипервозбудимости.

Раецкая Я.Б., Торгало Э.О., Остапченко Л.И, Гадилия Е.П.

КНУ имени Тараса Шевченка, Киев (Украина).

E-mail: raetska@yandex.ru

Тезисы посвящены исследованиям ключевых компонентов трансдукции сигнала и особенностям процессов свободнорадикального окисления липидов в условиях злокачественного роста карциномы Герена и лучевой терапии, а также изучению действия препаратов природного происхождения на эти процессы с целью коррекции лучевых повреждений с помощью лечебно-профилактических средств. На основании проведенных исследований было установлено, что облучение приводит к изменениям показателей пероксидного окисления липидов и молекулярных механизмов трансдукции сигнала при злокачественном росте. Нарушение процессов пероксидации в результате облучения сопровождалось изменением активности аденилатциклаз и гуанилатциклаз. Изменялось содержания циклического аденозинмонофосфата и циклического гуанозинмонофосфата, что было обусловлено пострадиационными изменениями активности ферментов синтеза исследуемых циклических нуклеотидов. А также изменялась активность цАМФ-, цГМФ-, Са2+,фосфолипидзависимой и тирозиновой протеинкиназ, что было вызвано пострадиационными изменениями в содержании основных модуляторов активности выше указанных ферментов.

Читать далее…

Ю.Ю. Чулкова, Н.Е. Беляева, Л.Д. Гараева

В корнях 7-дневных проростков озимой пшеницы изучали влияние АБК (30 мкМ) и ингибитора полимеризации микротрубочек оризалина (15 мкМ) на активность растворимых и связанных с клеточной стенкой лектинов незакаленных (23°С) и закаленных (2 С, 3-7 суток) к холоду растений. Представленные в работе данные о неодинаковой чувствительности активности лектинов к ингибитору полимеризации микротрубочек оризалину у разных по морозоустойчивости сортов озимой пшеницы позволяют сделать вывод о том, что взаимосвязь между активностью лектинов клеточной стенки и микротрубочками является генотипически обусловленной.

Читать далее…

Полуэктова Е.В., Шацких А.С., Баркалова Е.В., Попов В.Н.

Воронежский государственный университет, Воронеж (Россия).

E-mail: elena-poluyektova @ yandex.ru

Воздействие перекиси на растения способствует развитию оксидативного стресса. На сегодняшний день известно, что любая клетка, в том числе и растительная, обладает мощной системой антиоксидантной защиты. Использование культуры недиффиренцированных клеток invitroоткрывает широкие возможности для изучения данного вопроса.

Читать далее…

Плахотин А.Н., Петрова Р.Р., Межевикина Л.М.

Институт биофизики клетки РАН, Пущино (Россия). E-mail: rushanap@mail.ru

Для работы с эмбриональными стволовыми клетками (ЭСК) используют коммерческие рекомбинантные белки LIF (Leukemia Inhibitory Factor), полученные в разных системах экспрессии и обладающие разной биологической активностью. Ранее было показано, что рекомбинантный LIF человека обладает более высокой биологической активностью, чем аналогичный ему LIF мыши.

Читать далее…

Д.М. Чудаков, Ю.В. Малеева, А.А. Колесников

Предложена методика картирования области инициации репликации (ori) на примере митохондриального (мт) генома паразита пасленовых Phytophthorainfestans -представителя группы оомицетов. К настоящему времени ни для одного организма из этой большой группы не показан механизм и участок (участки) ori мт ДНК. Известен полный сиквенс мт ДНК P.infestans(Lang, Forget, 1993), что делает возможным тестирование выделенных и дифференцированных по размеру насцентных (растущих) цепей ДНК на содержание последовательно расположенных фрагментов генома. Такой подход уже показал свою эффективность (Muller & Grummt, 1991; Falaschi et al., 1993; Staib & Grummt, 1997).

Читать далее…

Н.М. Чебан, Н.А. Ильина, Мидленко О.В., Ю.Н. Арбузова

В последние годы установлено, что простейшие Blastocystis hominis, ранее считавшиеся транзиторными комменсалами, играют значительную этиопатогенетическую роль в патологии человека и животных (1). Окончательно определена таксономия этих паразитов, однако морфофункциональные свойства бластоцист до сих пор мало изучены (2). Целью работы явилось изучение морфофункциональной организации B. hominis.

Читать далее…

Рогожин В.В., Перетолчин Д.В.

Якутская государственная сельскохозяйственная академия, Якутск (Россия).

E-mail: vrogozhin@mail.ru

Аскорбиновая кислота (АК) совместно с пероксидазой входит в состав антиоксидантной системы живых организмов и способна окисляться в реакциях пероксидазного окисления. Однако участие АК в оксидазных реакциях, протекающих в присутствии пероксидазы практически не изучены. Поэтому нами была исследована стационарная кинетика реакции оксидазного окисления аскорбиновой кислоты, катализируемое пероксидазой хрена. Показано, что в стационарных условиях начальная скорость оксидазного окисления аскорбиновой кислоты подчиняется уравнению Михаэлиса-Ментен. При этом на зависимости начальной скорости от концентрации АК наблюдался излом, который сохраняется и при варьировании концентрации фермента. Наличие таких зависимостей начальной скорости может свидетельствовать о том, что в активном центре фермента могут связываться несколько молекул АК. При этом каталитический процесс инициируется при связывании в активном центре фермента одной молекулы АК при рН 3,5-8,0 с Km1 равной 24-333 мкМ. При связывании двух молекул АК в активном центре наблюдается активирование фермента. Схожие зависимости были выявлены нами при исследовании реакций пероксидазного окисления АК, что позволяет предположить о возможности существования единого механизма в реакциях пероксидазного и оксидазного окисления аскорбиновой кислоты. При этом в обоих случаях местом связывания субстрата является одна и та же область активного центра фермента и в реакции участвует железо гема. Кроме того, из графиков рН-зависимости lgkкат было выявлено, что на реакции оксидазного окисления АК оказывают влияние две ионогенные группы, расположенные в области активного центра фермента с рК ~ 5,7 и 6,5. При этом ионизация одной группы уменьшает, а другой – увеличивает lgkкат. Аналогичные две функциональные группы активного центра фермента, участвующие в связывании одной и двух молекул АК, проявлялись и на рН-зависимостях величин lgKm реакций оксидазного окисления АК.